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Última revisión: 2026-07-23. Cuando una afirmación depende de un estudio concreto, se describe el estudio en lugar de exagerarlo.
Li L, Elledge SJ, Peterson CA, et al. (1994). «Specific association between the human DNA repair proteins XPA and ERCC1.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (11): 5012-6. PMID 8197174. Park CH, Sancar A (1994). «Formation of a ternary complex by human XPA, ERCC1, and ERCC4(XPF) excision repair proteins.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (11): 5017-21. PMID 8197175. McWhir J, Selfridge J, Harrison DJ, et al. (1994). «Mice with DNA repair gene (ERCC-1) deficiency have elevated levels of p53, liver nuclear abnormalities and die before weaning.». Nat. Genet. 5 (3): 217-24. PMID 8275084. doi:10.1038/ng1193-217. Trask B, Fertitta A, Christensen M, et al. (1993). «Fluorescence in situ hybridization mapping of human chromosome 19: cytogenetic band location of 540 cosmids and 70 genes or DNA markers.». Genomics 15 (1): 133-45. PMID 8432525. Yu JJ, Mu C, Lee KB, et al. (1997). «A nucleotide polymorphism in ERCC1 in human ovarian cancer cell lines and tumor tissues.». Mutat. Res. 382 (1-2): 13-20. PMID 9360634. Hayashi T, Takao M, Tanaka K, Yasui A (1998). «ERCC1 mutations in UV-sensitive Chinese hamster ovary (CHO) cell lines.». Mutat. Res. 407 (3): 269-76. PMID 9653453. de Laat WL, Sijbers AM, Odijk H, et al. (1998). «Mapping of interaction domains between human repair proteins ERCC1 and XPF.». Nucleic Acids Res. 26 (18): 4146-52. PMID 9722633. Lin YW, Kubota M, Koishi S, et al. (1998). «Analysis of mutations at the DNA repair genes in acute childhood leukaemia.». Br. J. Haematol. 103 (2): 462-6. PMID 9827920. Houtsmuller AB, Rademakers S, Nigg AL, et al. (1999).
Fuentes: es.wikipedia.org
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Fuentes: es.wikipedia.org
La esclerotina es un componente de la cutícula de los artrópodos, incluyendo a los insectos. Está formada por miembros de un tipo particular de proteínas que forman enlaces. Forman un material rígido que da a los artrópodos su exoesqueleto de quitina. Es especialmente fuerte en algunos órganos como las mandíbulas de algunos insectos y arácnidos y los escleritos de escorpiones y escarabajos. A medida que madura, la esclerotina recién formada se endurece y adquiere un color desde amarillo a marrón. A medida que los animales se adaptaron a la vida terrestre, sus necesidades por una variedad de materiales endurecedores orgánicos aumentó, en comparación con los materiales endurecedores inorgánicos como carbonatoe y fosfatos de calcio. En los invertebrados, las esclerotinas con sus proteínas de enlaces cruzados satisfacen algunas de estas necesidades. También han llevado a la formación de alas. La esclerotina presenta variedad química; diferentes especies incorporan proteínas diferentes en proporciones variables y el mismo insecto usa diferentes composiciones en la formación de diversas partes del organismo. Por ejemplo, los componentes endurecedores de las piezas bucales de un saltamontes son diferentes de los de las tibias de sus patas. En general, están formadas por enlaces cruzados con compuestos fenólicos.
Fuentes: es.wikipedia.org
Sin embargo, en algunos Apterygota, por lo menos, algunos de los enlaces cruzados son por enlaces disulfuros, similares a los de la queratina de los vertebrados. Por eso algunos autores se refieren a estas proteínas como queratina, pero los análisis más recientes demuestran que son muy diferentes, con enlaces de disulfuro de otros tipos.
Fuentes: es.wikipedia.org
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La investigación sobre Collagen Peptides se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Collagen Peptides)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Collagen Peptides)